Wasserfreies Schmiermittel für Proteine

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Das Eiweißmolekül Myoglobin (rot) ist biologisch aktiv, auch wenn seine natürliche Wasserhülle durch eine Polymerhülle (grau) ersetzt wird. Quelle: J. Am. Chem. Soc., DOI: 10.1021/ja303894g

08.08.2012  - 

Lange Zeit galt Wasser für die Funktion von Eiweißmolekülen als unabdingbar. Das hat sich mit der Entwicklung von Protein-Polymer-Hybriden geändert. Diese Kombi-Substanzen sind ähnlich aktiv wie natürliche Proteine – ganz ohne Wasserhülle. Ein internationales Forscherteam hat nun mithilfe von Neutronenexperimenten aufgeklärt, wie die Protein-Polymer-Hybride wirken. Zusammen mit Experten des Forschungszentrums Jülich konnten die Wissenschaftler eine vergleichbare Beweglichkeit von Proteinen in einer Polymerschicht beziehungsweise in einer Wasserhülle ebenso beobachten, wie eine vergleichbare Flexibilität der beiden Hüllen. Die Ergebnisse der Experimente wurden in der Fachzeitschrift Journal of the American Chemical Society (2012, Online-Veröffentlichung) publiziert.

Proteine katalysieren lebenswichtige Prozesse in tierischen und pflanzlichen Zellen, geben Geweben Stabilität oder synthetisieren Stoffe für die Medizin und die Industrie. Gerade letzteres soll künftig noch viel ausgiebiger geschehen. Doch für die Arbeit mit Proteinen galt bis vor wenigen Jahren noch eine lange Zeit unumstößlich scheinende Prämisse: ohne Wasser geht es nicht. Wie ein Schiff auf dem Trockenen, könnten auch die molekularen Maschinen nicht ohne das Nass funktionieren.

Wasser vermittle die Beweglichkeit, ohne die die Proteine nicht agieren könnten. Doch spätestens als Biochemiker 2010 ein alternatives Schmiermittel für Proteine entdeckten, ist diese These widerlegt. Damals gelang es Wissenschaftlern aus Bristol und Konstanz, das Protein Myoglobin in Abwesenheit des Lösungsmittels Wasser in flüssigen Zustand zu versetzen (mehr...), ohne dass es dabei seine biologische Funktion einbüßte.

Beweglichkeit ist der Schlüssel

Der damals untersuchte Protein-Polymer-Hybrid war in der Lage, reversibel Sauerstoff zu binden – ganz, wie es Myoglobin in seiner natürlichen Form vermag. Eine Erklärung konnten nun das Forscherteam aus Deutschland, Frankreich, Großbritannien und Australien liefern. An der Forschungs-Neutronenquelle Heinz Maier-Leibnitz (FRM II) des Forschungszentrums Jülich und an einer Anlage des französischen Institut Laue-Langevin (ILL) fanden die Untersuchungen statt, die Licht ins Dunkel brachten. Das Ergebnis: „Das Hydratwasser von Proteinen kann durch die Polymere ausgetauscht werden, ohne dass die Proteine ihre Beweglichkeit und damit ihre Funktionsfähigkeit einbüßen“, erläutert Martin Weik vom Institut de Biologie Structurale in Grenoble. Diese Entdeckung könnte sich die Industrie zunutze machen.

„Protein-Polymer-Hybride könnten zum Beispiel in Wundcremes oder Wundpflastern eingesetzt werden. In hoher Konzentration könnten sie Sauerstoff zur Wunde hin transportieren und damit zur raschen Wundheilung beitragen“, erläutert Adam Perriman von der britischen Universität Bristol, der auch schon an der Entdeckung 2010 beteiligt war.

Sanfte Neutronen haben es möglich gemacht

Ohne die Fähigkeit von Neutronen, sehr sensitiv und zerstörungsfrei atomare Strukturen und Bewegungen von biologischem Material abbilden zu können, wären die Untersuchungen der Forscher wohl nicht möglich gewesen. Doch indem sie die Bestandteile der Hybride – Proteine und Polymere – im Wechsel einfärbten, konnten die Biochemiker die Bewegung der beiden Komponenten getrennt voneinander untersuchen. „Das geht so nur mit Neutronen“, erläutert Joachim Wuttke vom Jülicher Zentrum für Forschung mit Neutronen (JCNS) in Garching bei München. Erst kürzlich hatten Wuttke und Weik gemeinsam mit Kollegen im Biophysical Journal (2012, Bd. 103, S.129) berichtet, dass sich das Wechselspiel zwischen verschiedenen Typen von Proteinen und dem sie bedeckenden Wasser bedeutsam unterscheidet. Dabei hatte das Team das gleiche Verfahren angewendet.

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